Виділення і характеристика протеїнового складу нативних казеїнових міцел

Abstract

Нативні казеїнові міцели було виділено в результаті повторного розшарування системи «вода – протеїни молока – полісахарид». В результаті хроматографічних і електрофоретичних досліджень показано, що виділені міцели є подібними до міцел із знежиреного молока за значенням молекулярних мас і фракційним складом протеїнів.

Казеины, как природные пищевые протеины, отвечают классическим требованиям к пищевым протеинам (сбалансированный аминокислотный состав, доступность к действию энзимов желудочно-кишечного тракта). Кроме того, в последние годы установлено, что казеины являются предшественниками ряда биологически активных пептидов, что дало основание считать эти протеины пищевыми прогормонами. Среди продуктов протеолиза казеина обнаружены пептиды, влияющие на сердечнососудистую, нервную и иммунную системы. В связи с этим актуальным есть выделение казеиновых предшественников биологически активных пептидов в нативном виде. Нативные казеиновые мицеллы выделяли в результате повторного расслоения системы «вода – протеины молока – полисахарид». В результате хроматографических и электрофоретических исследований показано, что выделенные мицеллы похожи на мицеллы из обезжиренного молока по значениям молекулярных масс и фракционному составу протеинов.

Casein, as the natural food proteins, meet classical requirements to food proteins (balance of their aminoacid composition and accessibility to digestive enzymes in gastro-intestinal tract). They are also known as precursors of multiple bioactive peptides that enable to consider them as food prohormones. Among the products of casein proteolitic degradation, the peptides with various physiological activities were detected. They include peptides affecting cardiovascular, nervous, digestive and immune systems. That is why the obtaining of casein precursor in natural state is actual. Obtaining of native casein micelles under repeated layering in system «water – milk-proteins – polysaccharide» was performed. Electrophoretic and chromatographic investigations had shown that isolated micelles are similar to natural ones from skim milk and have close values of molecular weight and protein fraction composition.